Dai batteri, una proteina per estrarre i metalli “nascosti” del vostro smartphone

Probabilmente siete capitati su questo articolo facendo una ricerca sul web o scorrendo la bacheca di Facebook. Ed è ancora più probabile che lo stiate leggendo dal vostro smartphone. Che sia per chattare con gli amici o per accedere in tempo reale a qualunque tipo di informazione, sembra impossibile ormai vivere senza. Tra i materiali che compongono lo schermo di uno smartphone ci sono le cosiddette terre rare o “lantanoidi”. Sono elementi preziosi, dai molteplici usi industriali. Benché se ne consumino piccole quantità, la loro estrazione nel lungo termine rappresenta una sfida per l’umanità. Mentre i chimici sono all’opera per sintetizzare dei sostituti, anche i microbiologi hanno qualcosa da dire. Una proteina batterica scoperta recentemente potrebbe aiutare a estrarre i lantanoidi a scopo industriale con maggiore efficienza.

I metalli nascosti

Sono stati chiamati “terre rare”, ma i lantanoidi hanno proprietà metalliche e non sono propriamente rari. Come suggerisce il nome (dal greco lantanein “nascondersi”), “giacciono nascosti” nei minerali in concentrazioni minori rispetto ad altri elementi ritenuti più comuni. Il procedimento di separazione ed estrazione è quindi molto laborioso, così come la loro identificazione singola, poiché sono quasi sempre presenti in una miscela e presentano forti analogie l’uno con l’altro. Però conosciamo le caratteristiche chimiche del gruppo: sono gli elementi con numero atomico da 57 a 71, che grazie alle loro proprietà consentono la visualizzazione dei colori sugli schermi e sono impiegati nei circuiti e dispositivi acustici. Le loro applicazioni non si limitano agli smartphone, ma spaziano in numerosi settori industriali, dalla produzione di laser a quella di lenti per strumenti ottici e occhiali da sole. Ma non siamo l’unica specie vivente ad avere bisogno dei lantanoidi, per fortuna.

Fig.1 Campioni di batnaesite, uno dei minerali da cui vengono estratti i lantanidi

Cercare i lantanoidi… con la biochimica!

A farci compagnia è un batterio chiamato Methylobacterium extorquens. Con le sole risorse della biochimica, riesce nell’impresa di cercare i lantanoidi molto meglio dei “tecnologici” esseri umani. Forse perché per lui l’estrazione dei lantanoidi dall’ambiente è una questione vitale. Gli sono necessari per il corretto funzionamento di alcuni enzimi; uno in particolare, consente al batterio di processare il carbonio, che è fondamentale per la sua crescita.

Il suo trucco è una proteina che i ricercatori hanno chiamato lanmodulina, di cui è stata definita recentemente la struttura tridimensionale. La particolarità della lanmodulina è quella di legare i lantanoidi con una affinità 100 milioni di volte maggiore rispetto ad altri metalli, come il calcio. La capacità di selezionare gli elementi giusti è fondamentale; i lantanoidi non stanno mai da soli, ma assieme ad una varietà di altri metalli presenti in quantità maggiori e spesso, come accennato prima, si “nascondono” dentro ai minerali. Methylobacterum necessita dei lantanoidi, ma anche di calcio e altri metalli; ad ognuno spetta una funzione specifica, e quindi una precisa localizzazione, all’interno della cellula: insomma il batterio ha bisogno di selezionare. E lo fa proprio grazie alla lanmodulina.

Il segreto della lanmodulina

Il segreto della lanmodulina è nella sua struttura… o forse sarebbe più corretto dire “non-struttura”! E già, perché i ricercatori della Penn State University hanno scoperto che in assenza di metallo la proteina ha una struttura non definita; il legame con i metalli induce un cambiamento conformazionale, per mezzo del quale assume una forma compatta, con domini strutturali ben precisi chiamati “EF hands”.

Fig.2 Struttura della lanmodulina

Conosciamo gli EF hands perché sono comuni a molte proteine che legano il calcio, anche nell’uomo. E in effetti, anche la lanmodulina è potenzialmente in grado di legare il calcio. E allora da cosa dipende la sua spiccata selettività per i lantanoidi?

Secondo gli scienziati, il trucco starebbe proprio nel cambiamento conformazionale, un passaggio cruciale perché la lanmodulina funzioni correttamente: essa interagisce con altre proteine solo quando è nella forma compatta. È stato dimostrato che piccolissime quantità di lantanoidi sono sufficienti per indurre il cambio di conformazione; di calcio, invece, ne servirebbe molto più di quanto il batterio potrebbe mai averne a disposizione. Un aiuto potrebbe poi venire dalla composizione della proteina, quindi dai singoli amminoacidi che la costituiscono. Uno di questi, la prolina, occuperebbe una posizione strategica in uno degli EF hand e potrebbe contribuire al meccanismo di selettività.

C’è sempre molto da imparare dal mondo microbico. Spesso ci sforziamo di ottenere, con le nostre tecnologie, quello che la natura ha già predisposto per qualcun altro. In questo caso, il meccanismo della lanmodulina e la sua straordinaria affinità in Methylobacterum potrebbero rappresentare un metodo alternativo e sostenibile per l’estrazione dei lantanoidi dai flussi di rifiuti dell’industria mineraria, consentendo di superare una serie di sfide tecniche attualmente insormontabili.

Fonte:

Erik C. Cook, et al. (2018). Structural Basis for Rare Earth Element Recognition by Methylobacterium extorquens Lanmodulin. Biochemistry

Informazioni su Erika 35 Articoli
Laureata in Biotecnolgie Industriali, mi occupo di ricerca in onco-immunologia e di divulgazione e comunicazione della scienza.

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