Dorothy Crowfoot Hodgkin: la pioniera della cristallografia a raggi X

Dorothy Crowfoot Hodgkin (Figura 1), la biochimica inglese, che vanta tra i suoi studenti anche la Lady di Ferro, pioniera dell’utilizzo della cristallografia a raggi X per lo studio di molecole complesse, impegnata per la pace nel mondo.

Dorothy Crowfoot Hodgkin nel suo laboratorio
Figura 1 – Dorothy Crowfoot Hodgkin nel suo laboratorio, 1964 [Credits: Harold Clements]

Alla sua morte, il collega Max Perutz (Premio Nobel per la Chimica nel 1962 per aver determinato con la cristallografia a raggi X la struttura dell’emoglobina) fornirà un ritratto della donna all’Independent Newspaper. La ricorderà con queste parole:

“Sarà ricordata come una grande chimica, un’amante dei popoli pia, gentile e tollerante e una dedita protagonista della pace”.

Max Perutz, Independent Newspaper

Biografia

L’infanzia e l’interesse per la chimica

Dorothy Crowfoot, divenuta Dorothy Crowfoot Hodgkin dopo il matrimonio con Thomas Hodgkin, nasce a Il Cairo, in Egitto, il 12 maggio del 1910. Il padre John Winter Crowfoot, archeologo, lavora per il Ministero dell’Istruzione egiziano che lo manda dapprima in Sudan e, successivamente, a Gerusalemme; anche la madre, Grace Mary Hood è un’archeologa, che mostra particolare interesse per la botanica. Dorothy Crowfoot, assieme alle tre sorelle, trascorre la maggior parte della sua infanzia con i nonni, dal momento che i genitori sono sempre all’estero.

All’età di 10 anni mostra già un forte interesse per la chimica, venuto fuori durante una visita in Sudan, quando un amico del padre le lascia analizzare alcune sostanze chimiche. Si iscrive, quindi, alla Leman School di Beccles, nel Suffolk, dove ottiene l’autorizzazione a seguire i corsi di chimica, che a quell’epoca erano riservati ai soli alunni maschi.

Nel 1923, in occasione di una visita in Sudan ai genitori, viene coinvolta nel loro lavoro presso gli scavi di Jerash e, qui, assieme alla sorella inizia ad analizzare i ciottoli di un ruscello vicino al sito con un kit portatile per l’analisi dei minerali. Essendo rimasta molto affascinata da questa esperienza è, per un momento, tentata di intraprendere la carriera archeologica. Ritorna sui suoi passi a 15 anni, quando le viene regalato il libro “Concerning the Nature of Things” di Sir William Henry Bragg. Da qui nasce la curiosità per la possibilità di studiare atomi e molecole grazie ai raggi X.

Gli anni universitari e la carriera accademica

All’età di 18 anni, si iscrive presso la Facoltà di Chimica del Somerville College, Oxford University, per poi completare i suoi studi con un dottorato presso l’Università di Cambridge. Conclude il suo dottorato nel 1937, con una tesi su chimica e cristallografia degli steroli.

Nello stesso anno, sposa Thomas Hodgkin (di cui acquisisce il cognome) da cui avrà tre figli.

Dal 1936 al 1977 ricopre la posizione di professore di Chimica presso il Somerville College. Durante questo periodo, tra i suoi studenti figura Margaret Roberts, che sarà successivamente nota, in tutt’altro ambito, come Margaret Thatcher, il Primo Ministro inglese dal 1979 al 1990. Le due donne rimarranno legate da un grande affetto (Figura 2). Infatti, la stessa Margaret Thatcher conserverà un ritratto di Dorothy Hodgkin presso il numero 10 di Downing Street.

Dorothy Crowfoot Hodgkin e Margaret Thatcher
Figura 2 – Dorothy Crowfoot Hodgkin e Margaret Thatcher a Downing Street, Londra, 1989 [Credits: Tony Harris]

In seguito ad un’infezione contratta dopo la nascita del primo di tre figli, le viene diagnostica, all’età di 28 anni, l’artrite reumatoide, che la costringerà sulla sedia a rotelle. Questo, però, non fermerà la sua passione per la ricerca. Muore il 29 luglio 1994, all’età di 84 anni.

Focus: la cristallografia a raggi X per studiare molecole complesse

Dorothy Crowfoot Hodgkin è stata una pioniera della cristallografia a raggi X per lo studio di differenti tipi di molecole. Si approccia a questa tecnica già durante gli anni trascorsi presso l’Università di Oxford, ancora prima di conseguire la laurea.

La cristallografia a raggi X

La cristallografia a raggi X è uno strumento utilizzato per ottenere informazioni circa la struttura di differenti tipi di molecole. La tecnica è stata sviluppata nel 1912 da William Henry Bragg e suo figlio William Lawrence Bragg. Questa invenzione valse ai due il Premio Nobel per la Fisica nel 1915.

La metodica si basa sull’utilizzo della radiazione elettromagnetica, in particolare i raggi X, per determinare la struttura di un cristallo. Quest’ultima determina la diffrazione della radiazione in direzioni specifiche, che, una volta analizzate, possono portare ad ottenere un’immagine tridimensionale della struttura del cristallo a livello atomico.

Differenti molecole possono formare cristalli e, perciò, la metodica ha differenti campi di applicazione, come analisi di sali, minerali, metalli, ma anche molecole biologiche come proteine, acidi nucleici e vitamine.

Sicuramente una delle scoperte più sorprendenti, raggiunte con questa tecnica, è stata la determinazione della struttura a doppia elica del DNA, fotografata per la prima volta negli anni ’50 da Rosalind Franklin.

Contributo scientifico

Durante il suo dottorato, Dorothy Hodgkin, incontra quello che sarà il suo mentore per il resto della sua vita: il fisico John Desmond Bernal. Nel suo laboratorio scopre come la cristallografia a raggi X possa essere utilizzata per determinare la struttura della vitamina D e di alcuni ormoni sessuali. Nel 1934, ottiene la prima foto a raggi X della pepsina, un enzima dello stomaco.

La struttura della penicillina

Negli anni della Seconda Guerra Mondiale, Dorothy Hodgkin lavora presso il Somerville College. A causa della guerra, la domanda di penicillina aumenta in maniera considerevole. Per cui Dorothy Hodgkin si dedica allo studio della penicillina, la cui struttura viene ottenuta nel 1945 (Figura 3), quando la Hodgkin riesce ad ottenere un’immagine tridimensionale della disposizione degli atomi. Grazie al suo lavoro, si comprese come la penicillina, al contrario di quello che pensavano gli studiosi del tempo, fosse costituita da un anello beta-lattamico, un componente fondamentale di alcune famiglie di antibiotici. In questo modo conclude il lavoro iniziato da Alexander Fleming, con la sua scoperta accidentale della penicillina.

Struttura della penicillina
Figura 3 – Modello molecolare della penicillina creato da Dorothy Crowfoot Hodgkin nel 1945. Oggi è conservato presso lo Science Museum di Londra [Credits: Science Museum Group Collection]

Nel 1945, la penicillina risulta la molecola più grande che sia stata analizzata con la tecnica dei raggi X. Ma questo rappresenta solo il punto di partenza per Dorothy Hodgkin!

La struttura della vitamina B12

A metà degli anni ’50 scopre la struttura della cobalamina (Figura 4), meglio nota come vitamina B12, studio iniziato nel 1948. A causa del grande peso molecolare della molecola (1355,38g/mol), il suo studio richiese ben sei anni, ma le valse il Premio Nobel per la Chimica nel 1964.

Dorothy Crowfoot Hodgkin e il modello molecolare della vitamina B12
Figura 4 – Dorothy Crowfoot Hodgkin e il suo modello molecolare della vitamina B12, 1963 [Credits: xraycristals.org]

Con un numero di atomi pari a 181 (di cui più di 100 differenti dall’idrogeno), la vitamina B12 era considerata la molecola più complessa ad essere stata analizzata con la cristallografia. Molto importante è il fatto che questa contenga un atomo di cobalto al centro della molecola, legato ad un atomo di carbonio. Questa scoperta ha rappresentato un passo fondamentale per il mondo della biochimica.

La struttura dell’insulina

Nel 1934, la Hodgkin ha il suo primo contatto con un cristallo di insulina, l’ormone proteico scoperto da poco, ma che rappresentava già una speranza per i soggetti affetti da diabete. L’unico problema era la difficoltà nel determinarne la struttura, poiché la strumentazione dell’epoca risultava inadatta per l’analisi di una molecola così complessa. La nostra scienziata non si arrende e si dedica a perfezionare la tecnica di cristallografia per riuscire ad ottenere la struttura dell’ormone (Figura 5). Riuscirà nel suo intento, grazie alla sua caparbietà, 35 anni dopo, nel 1969, grazie anche all’utilizzo di macchinari più potenti, come i computer, per l’analisi dei dati.

Struttura dell'insulina suina ottenuta da Dorothy Crowfoot Hodgkin
Figura 5 – Struttura dell’insulina suina ottenuta da Dorothy Crowfoot Hodgkin nel 1969 [Credits: Science Museum]

Riconoscimenti

Dorothy Crowfoot Hodgkin ha ricevuto molti riconoscimenti, non solo in ambito scientifico, ma anche per il suo attivismo. Fu, infatti, tra i fondatori del “Pugwash Conferences on Science and World Affairs”, un’organizzazione non governativa, costituita da numerosi scienziati, che lottava – e lotta tuttora – per un mondo libero dalle armi nucleari e da altre armi di distruzione di massa. Tra i riconoscimenti ricordiamo:

  • 1964: Premio Nobel per la Chimica per la scoperta della struttura della vitamina B12 e per il contributo nell’ambito della cristallografia a raggi X;
  • 1965: Membro dell’Ordine al Merito del Regno Unito, la seconda donna a riceverlo dopo Florence Nightingale;
  • 1983: Medaglia per le scienze e le arti (riconoscimento austriaco);
  • 1987: Premio Lenin per la pace, dovuto al suo impegno per promuovere il disarmo e il superamento delle barriere imposte dalla Guerra Fredda.

Emanuela Pasculli

Fonti

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